Wikipedia

Razlika između verzija stranice "Bjelančevine"

Pregled historije
[pregledana izmjena][pregledana izmjena]
← Starija izmjena
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
VizualnoWikitekst
mNo edit summary
 
(Nije prikazana 8 međuverzija 7 korisnika)
Red 4:
Desno od centra među namotajima je proteinska [[hem]] grupa (prikazano u sivoj boji) s molekulom vezanog [[kisik]]a (crvena).]]
 
'''Bjelančevine''' ili '''proteini''' su [[makromolekula|makromolekule]] (''macro''=mnogo, više; ''moliculis''=sićušan, mali;) koje su nastale međusobnim spajanjem [[aminokiselina]]. Dogovoreno je da se spojevi koji broje manje od 50 aminokiselina u niz nazivaju [[polipeptidi]], a da se makromolekule sa preko 50 aminokiselina nazivaju proteini. Bjelančevine su vrlo važni sastavni dijelovi svakog [[organizam|organizma]], jer čine neke strukture i supastancesupstance koje su neophodne za [[život]]. Bjelančevine se dijele na proste (proteine) i složene bjelančevine (proteide). Složene bjelančevine (proteidi), osim proteinskog dijela imaju i prostetičku grupu. Prema hemijskom sastavu prostetičke grupe izvršena je podjela složenih bjelančevina na : nukleoproteide, hromoproteide, glikoproteide, fosfoproteide i lipoproteide.<ref>Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|9958-9344-3-4}}.</ref><ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|978-9958-9344-8-3}}.</ref>
== Pregled==
Red 17:
 
== Struktura ==
Struktura bjelančevina je veoma složena i podijeljena je na nekoliko nivoa: [[Primarna struktura proteina|primarna]], [[Sekundarna struktura proteina|sekundarna]], [[Tercijarna struktura proteina|tercijarna]] i [[Kvaternarna struktura proteina|kvaternerna struktura.]]
* [[Primarna struktura proteina]] podrazumijeva redoslijed vezanja aminokiselina u peptidnom lancu.
* [[Sekundarna struktura proteina|Sekundarna struktura]] predstavlja izgled proteinskog lanca u prostoru (npr. alfa heliks). Za nju je odgovorna [[vodikova veza]].
* Kod mnogih bjelančevinaproteina dolazi do interakcija raznih funkcionalnih grupa u ostacima aminokiselina. To vodi do daljeg uvijanja, savijanja i zbijanja lanaca i takva trodimenzionalna struktura se zove tercijarna struktura. Zavisno od [[Tercijarna struktura proteina|tercijarne strukture,]] proteini se dijele na ''fibrilarne'' i ''globularne''.
* Fibrilarni proteini imaju vlaknastu strukturu i teško se otapaju u vodi.
* Globularni proteini imaju zbijenu strukturu loptastog oblika. Otapaju se u vodi i, zbog veličine molekula, formiraju [[koloidi|koloide]].
* Udruživanjem više proteina u veće agregate nastaje proteinski kompleks koji predstavlja kvaternernu strukturu.
 
Line 164 ⟶ 166:
Konačno, zlatni standard metoda ćelijske lokalizacije je [[imunoelektronska mikroskopija]]. Ova tehnika također koristi [[antitijelo]] na protein od interesa, zajedno sa klasičnim tehnikama elektronske mikroskopije. Uzorak se priprema za uobičajeno elektronsko mikroskopsko ispitivanje, a zatim se tretira antitijelom na protein od interesa, koje je konjugirano s izuzetno elektro-gustim materijalom, obično [[zlato]]m. Ovo omogućava lokalizaciju i ultrastrukturnih detalja kao i proteina od interesa.<ref name=Mayhew2008/>
 
Kroz drugu primjenu genetičkog inženjerstva poznatu kao mjesno usmjerena [[mutageneza]], istraživači mogu promijeniti sekvencu proteina, a time i njegovu strukturu, ćelijsku lokalizaciju i podložnost regulaciji. Ova tehnika čak dozvoljava inkorporaciju neprirodnih aminokiselina u proteine, koristeći modifikovane tRNK,<ref name=Hohsaka2002/> i može omogućiti racionalan [[proteinski dizajn|dizajn]] novih proteina sa novim svojstvima.<ref>{{Cite journal|last=Cedrone|first=Frédéric|last2=Ménez|first2=André|last3=Quéméneur|first3=Eric|date=1. 8. 2000-08-01|title=Tailoring new enzyme functions by rational redesign|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0959440X00001068|journal=Current Opinion in Structural Biology|language=en|volume=10|issue=4|pages=405–410|doi=10.1016/S0959-440X(00)00106-8|issn=0959-440X}}</ref>
 
===Proteomika===
{{glavni|Proteomika}}
Ukupni komplement proteina prisutnih u jednom trenutku u ćeliji ili tipu ćelije poznat je kao njen [[proteom]], a proučavanje takvih velikih skupova podataka definiše polje [[proteomika]], nazvano po analogiji sa srodnaom oblasti [[genomika]]. Ključne eksperimentalne tehnike u proteomici uključuju [[dvodimenzionalna gel elektroforeza|2D elektroforezu]],<ref>{{Cite journal|last=Görg|first=Angelika|last2=Weiss|first2=Walter|last3=Dunn|first3=Michael J.|date=2004-12|title=Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pmic.200401031|journal=PROTEOMICS|language=en|volume=4|issue=12|pages=3665–3685|doi=10.1002/pmic.200401031}}</ref> koja omogućava odvajanje mnogih proteina, [[masena spektrometrija|masenu spektometriju]],<ref>{{Cite journal|last=Conrotto|first=P.|last2=Souchelnytskyi|first2=S.|date=2008-09|title=Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18806738/|journal=Experimental Oncology|volume=30|issue=3|pages=171–180|issn=1812-9269|pmid=18806738}}</ref> koja omogućava brzu identifikaciju proteina visoke propusnosti i sekvenciranje peptida (najčešće nakon [[digestija u gelu]]), [[proteinske mikromreže]], koji omogućavaju detekciju relativnih nivoa različitih proteina prisutnih u ćeliji, i [[dvo-hibridni skrining]], koji omogućava sistematsko istraživanje [[interakcija protein-protein]].<ref>{{Cite journal|last=Koegl|first=M.|last2=Uetz|first2=P.|date=2008-01-22. 1. 2008|title=Improving yeast two-hybrid screening systems|url=https://academic.oup.com/bfg/article-lookup/doi/10.1093/bfgp/elm035|journal=Briefings in Functional Genomics and Proteomics|language=en|volume=6|issue=4|pages=302–312|doi=10.1093/bfgp/elm035|issn=1473-9550}}</ref> Ukupni komplement biološki mogućih takvih interakcija poznat je kao [[interaktom]].<ref>{{Cite journal|last=Plewczyński|first=Dariusz|last2=Ginalski|first2=Krzysztof|date=1. 3. 2009-03-01|title=The interactome: Predicting the protein-protein interactions in cells|url=https://www.degruyter.com/document/doi/10.2478/s11658-008-0024-7/html|journal=Cellular and Molecular Biology Letters|language=en|volume=14|issue=1|pages=1–22|doi=10.2478/s11658-008-0024-7|issn=1689-1392|pmc=PMC6275871|pmid=18839074}}</ref> Sistematski pokušaj određivanja struktura proteina koji predstavljaju svaki mogući nabor poznat je kao [[strukturna genomika]].<ref>{{Cite journal|last=Zhang|first=Chao|last2=Kim|first2=Sung-Hou|date=1. 2. 2003-02-01|title=Overview of structural genomics: from structure to function|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593102000157|journal=Current Opinion in Chemical Biology|language=en|volume=7|issue=1|pages=28–32|doi=10.1016/S1367-5931(02)00015-7|issn=1367-5931}}</ref>
 
===Određivanje strukture===
Line 198 ⟶ 200:
Većina [[mikroorganizam]]a i biljaka može biosintetizirati svih 20 standardnih [[aminokiselina]], dok životinje (uključujući i ljude) moraju dobiti neke od aminokiselina iz [[hrana|ishrane]].<ref name ="Voet"/> Aminokiseline koje organizam ne može sam sintetizirati nazivaju se [[esencijalne aminokiseline]]. Ključni enzimi koji sintetiziraju određene aminokiseline nisu prisutni kod životinja – kao što je [[aspartokinaza]], koja katalizira prvi korak u sintezi [[lizin]]a, [[metionin]]a i [[treonin]]a iz [[aspartat]]a. Ako su aminokiseline prisutne u okolini, mikroorganizmi mogu sačuvati energiju tako što preuzimaju aminokiseline iz svog okruženja i [[regulacija i pod regulacija|podreguliraju]] svoje biosintetske puteve.
 
Kod životinja se aminokiseline dobijaju konzumiranjem hrane koja sadrži proteine. Progutani proteini se zatim razlažu na aminokiseline putem [[probavaa|probave]], što obično uključuje [[Denaturacija (biohemija)|denaturaciju]] proteina izlaganjem [[kiselimaKiseline|kiselinama]]ma i [[hidroliza|hidrolizi]] enzimima zvanim [[proteaza|proteaze]]. Neke unesene aminokiseline koriste se za biosintezu proteina, dok se druge pretvaraju u [[glukoza|glukozu]] putem [[glukoneogeneza|glukoneogeneze]], ili se unose u [[ciklus limunske kiseline]]. Ova upotreba proteina kao goriva je posebno važna u uslovima [[gladovanja]] jer omogućava da se sopstveni tjelesni proteini koriste za održavanje života, posebno oni koji se nalaze u [[mišići]]ma.<ref name=BrosnanJ/>
 
Kod životinja kao što su [[psi]] i [[mačke]], proteini održavaju zdravlje i kvalitet kože podstičući rast [[dlakin folikul|folikula dlake]] i [[keratin]]izaciju i na taj način smanjujući vjerojatnost problema s kožom koji izazivaju neugodne mirise.<ref name="Watson_1998">{{cite journal | vauthors = Watson TD | title = Diet and skin disease in dogs and cats | journal = The Journal of Nutrition | volume = 128 | issue = 12 Suppl | pages = 2783S–89S | year = 1998 | pmid = 9868266 | doi = 10.1093/jn/128.12.2783S| doi-access = free }}</ref> Proteini lošeg kvaliteta također imaju ulogu u zdravlju gastrointestinalnog trakta, povećavajući potencijal za nadimanje i neugodne spojeve kod pasa, jer kada proteini stignu do debelog crijeva u nesvarenom stanju, fermentiraju se proizvodeći plin [[sumporovodik]], [[indol]] i skatol.<ref name="Case_2010">{{cite book | vauthors = Case LP, Daristotle L, Hayek MG, Raasch MF | year = 2010 | title = Canine and Feline Nutrition-E-Book: A Resource for Companion Animal Professionals | publisher = Elsevier Health Sciences }}</ref> Psi i mačke bolje probavljaju životinjske proteine nego one iz biljaka, ali proizvodi životinjskog porijekla lošeg kvaliteta probavljaju se loše, uključujući [[koža|kožu]], [[perje]] i [[vezivno tkivo]].<ref name="Case_2010"/>
Line 236 ⟶ 238:
<ref name=Fulton1991>{{cite journal | vauthors = Fulton AB, Isaacs WB | title = Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis | url = https://archive.org/details/sim_bioessays_1991-04_13_4/page/157 | journal = BioEssays | volume = 13 | issue = 4 | pages = 157–61 | date = april 1991 | pmid = 1859393 | doi = 10.1002/bies.950130403 | s2cid = 20237314 }}</ref>
 
<ref name=Gutteridge2005>{{cite journal | vauthors = Gutteridge A, Thornton JM | title = Understanding nature's catalytic toolkit | url = https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2005-11_30_11/page/622 | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 30 | issue = 11 | pages = 622–29 | date = novembar 2005 | pmid = 16214343 | doi = 10.1016/j.tibs.2005.09.006 }}</ref>
 
<ref name=Herges2005>{{cite journal | vauthors = Herges T, Wenzel W | title = In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field | journal = Physical Review Letters | volume = 94 | issue = 1 | pages = 018101 | date = januar 2005 | pmid = 15698135 | doi = 10.1103/PhysRevLett.94.018101 | bibcode = 2005PhRvL..94a8101H | arxiv = physics/0310146 | s2cid = 1477100 }}</ref>
Line 278 ⟶ 280:
<ref name=Radzicka1995>{{cite journal | vauthors = Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 | pages = 90–3 | date = januar 1995 | pmid = 7809611 | doi = 10.1126/science.7809611 | bibcode = 1995Sci...267...90R }}</ref>
 
<ref name=Reynolds2003>{{cite book | vauthors = Reynolds JA, Tanford C |title=Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks) | url = https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8 |publisher=Oxford University Press |location=New York, New York |year=2003 |page=[https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8/page/15 15] |isbn=978-0-19-860694-9}}</ref>
 
<ref name=Ritchie2008>{{cite journal | vauthors = Ritchie DW | title = Recent progress and future directions in protein-protein docking | journal = Current Protein & Peptide Science | volume = 9 | issue = 1 | pages = 1–15 | date = februar 2008 | pmid = 18336319 | doi = 10.2174/138920308783565741 | citeseerx = 10.1.1.211.4946 }}</ref>
Line 312 ⟶ 314:
<ref name= Gatti2018 >{{cite journal | vauthors = Mendive-Tapia D, Mangaud E, Firmino T, de la Lande A, Desouter-Lecomte M, Meyer HD, Gatti F | title = Multidimensional Quantum Mechanical Modeling of Electron Transfer and Electronic Coherence in Plant Cryptochromes: The Role of Initial Bath Conditions | journal = J. Phys. Chem. B | volume = 122 | issue = 1 | pages = 126–136 | date = 2018 | pmid = 29216421 | doi = 10.1021/acs.jpcb.7b10412 }}</ref>
 
<ref name=Gonen2005>{{cite journal | vauthors = Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T | title = Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals | journal = Nature | volume = 438 | issue = 7068 | pages = 633–38 | date = decembar 2005 | pmid = 16319884 | pmc = 1350984 | doi = 10.1038/nature04321 | bibcode = 2005Natur.438..633G }}</ref>
 
<ref name=Standley2008>{{cite journal | vauthors = Standley DM, Kinjo AR, Kinoshita K, Nakamura H | title = Protein structure databases with new web services for structural biology and biomedical research | journal = Briefings in Bioinformatics | volume = 9 | issue = 4 | pages = 276–85 | date = juli 2008 | pmid = 18430752 | doi = 10.1093/bib/bbn015 | doi-access = free }}</ref>
 
<ref name=Walian2004>{{cite journal | vauthors = Walian P, Cross TA, Jap BK | title = Structural genomics of membrane proteins | journal = Genome Biology | volume = 5 | issue = 4 | pages = 215 | year = 2004 | pmid = 15059248 | pmc = 395774 | doi = 10.1186/gb-2004-5-4-215 }}</ref>
 
<ref name=Sleator2012>{{Cite book | vauthors = Sleator RD | chapter = Prediction of protein functions | volume = 815 | pages = 15–24 | year = 2012 | pmid = 22130980 | doi = 10.1007/978-1-61779-424-7_2 | isbn = 978-1-61779-423-0 | series = Methods in Molecular Biology | title = Functional Genomics }}</ref>
 
<ref name=Zhang2008>{{cite journal | vauthors = Zhang Y | title = Progress and challenges in protein structure prediction | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 18 | issue = 3 | pages = 342–48 | date = juni 2008 | pmid = 18436442 | pmc = 2680823 | doi = 10.1016/j.sbi.2008.02.004 }}</ref>
 
<ref name=Xiang2006>{{cite journal | vauthors = Xiang Z | title = Advances in homology protein structure modeling | journal = Current Protein & Peptide Science | volume = 7 | issue = 3 | pages = 217–27 | date = juni 2006 | pmid = 16787261 | pmc = 1839925 | doi = 10.2174/138920306777452312 }}</ref>
 
<ref name=Zhang2005>{{cite journal | vauthors = Zhang Y, Skolnick J | title = The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 102 | issue = 4 | pages = 1029–34 | date = januar 2005 | pmid = 15653774 | pmc = 545829 | doi = 10.1073/pnas.0407152101 | bibcode = 2005PNAS..102.1029Z | doi-access = free }}</ref>
 
<ref name=Kuhlman2003>{{cite journal | vauthors = Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D | title = Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy | journal = Science | volume = 302 | issue = 5649 | pages = 1364–68 | date = novembar 2003 | pmid = 14631033 | doi = 10.1126/science.1089427 | bibcode = 2003Sci...302.1364K | s2cid = 1939390 }}</ref>
}}
 
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/wiki/Bjelančevine"