Razlika između verzija stranice "Bjelančevine"

[[FileDatoteka:Argonne's Midwest Center for Structural Genomics deposits 1,000th protein structure.jpg|Ilustracija prostorne strukture proteina (Midwest Center for Structural Genomics)|thumb|320px]]

[[FileDatoteka:Myoglobin.png|thumbmini|rightdesno|320px|3D struktura [[protein]]a mioglobina

'''Bjelančevine''' ili '''proteini''' su [[makromolekula|makromolekule]] (''macro''=mnogo, više; ''moliculis''=sićušan, mali;) koje su nastale međusobnim spajanjem [[aminokiselina]]. Dogovoreno je da se spojevi koji broje manje od 50 aminokiselina u niz nazivaju [[polipeptidi]], a da se makromolekule sa preko 50 aminokiselina nazivaju proteini. Bjelančevine su vrlo važni sastavni dijelovi svakog [[organizam|organizma]], jer čine neke strukture i supastancesupstance koje su neophodne za [[život]]. Bjelančevine se dijele na proste (proteine) i složene bjelančevine (proteide). Složene bjelančevine (proteidi) , osim proteinskog dijela imaju i prostetičku grupu. Prema hemijskom sastavu prostetičke grupe izvršena je podjela složenih bjelančevina na : nukleoproteide, hromoproteide, glikoproteide, fosfoproteide i lipoproteide.<ref>Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|9958-9344-3-4}}.</ref><ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|978-9958-9344-8-3}}.</ref>

Dakle, za neku specifičnu vrstu živog bića, osnovno je odabrati redosljed karika (aminokiselina) u lancu [[bjelančevina]], kao i pravu smjesu za tu vrstu specifičnih bjelančevina. Tu zadaću ima [[DNK]]. Proteini, pored [[aminokiselina]], mogu sadržavati i neke druge organske i neorganske materije npr. šećere -– glikoproiteini, fosforne derivate -– fosfoproteini, masti-lipoproteini. Svaka aminokiselina ima svoj amino i karboksilni dio, pa u spoju dvije ili više aminokiselina vežu se amino (-NH₂) grupa jedne sa karboksilnom -(COOH) grupom druge aminokiseline i time nastaje [[hemijska veza]] nazvana [[peptidna veza]] -CO-NH-.

Struktura bjelančevina je veoma složena i podijeljena je na nekoliko nivoa: [[Primarna struktura proteina|primarna]], [[Sekundarna struktura proteina|sekundarna]], [[Tercijarna struktura proteina|tercijarna]] i [[Kvaternarna struktura proteina|kvaternerna struktura.]]

* [[Primarna struktura proteina]] podrazumijeva redoslijed vezanja aminokiselina u peptidnom lancu.

* [[Sekundarna struktura proteina|Sekundarna struktura]] predstavlja izgled proteinskog lanca u prostoru (npr. alfa heliks). Za nju je odgovorna [[vodikova veza]].

* Kod mnogih bjelančevinaproteina dolazi do interakcija raznih funkcionalnih grupa u ostacima aminokiselina. To vodi do daljeg uvijanja, savijanja i zbijanja lanaca i takva trodimenzionalna struktura se zove tercijarna struktura. Zavisno od [[Tercijarna struktura proteina|tercijarne strukture,]] proteini se dijele na ''fibrilarne'' i ''globularne''.
* Fibrilarni proteini imaju vlaknastu strukturu i teško se otapaju u vodi.
* Globularni proteini imaju zbijenu strukturu loptastog oblika. Otapaju se u vodi i, zbog veličine molekula, formiraju [[koloidi|koloide]].

Kao posebnu klasu bioloških molekula, proteine su prepoznali [[Antoine François, comte de Fourcroy|Antoine Fourcroy]] i drugi, u osamnaestom stoljeću, koji su ih razlikovali po sposobnosti molekula da [[koagulacija|koaguliraju]] ili [[flokulacija|flokuliraju]] pod tretmanima toplotom ili kiselinom.<ref>Thomas Burr Osborne (1909): [https://archive.org/details/vegetableprotein00osbouoft The Vegetable Proteins] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20160322224726/https://archive.org/details/vegetableprotein00osbouoft |date=2016-03-22. 3. 2016 }}, History pp 1 to 6, from archive.org</ref> Najpoznatiji primjeri toga vremena uključivali su [[albumin]] iz [[bjelance|bjelanjka]], krvni [[krvni serum|serumski]] albumin, [[fibrin]] i pšenični [[gluten]].

Rani nutricionisti kao što je njemački [[Carl von Voit]] vjerovali su da je protein najvažniji nutrijent za održavanje strukture tijela, jer se općenito vjerovalo da "meso čini meso".<ref name=Bischoff1860/> [[Karl Heinrich Ritthausen]] proširio je poznate oblike proteina identifikacijom [[glutaminska kiselina|glutaminske kiseline]]. Na Poljoprivrednoj eksperimentalnoj stanici u [[Conekticut]]u detaljan pregled biljnih proteina sastavio je [[Thomas Burr Osborne]]. Radeći sa [[Lafayette Mendel]] i primjenom [[Liebigov zakon minimuma|Liebigovog zakona minimuma]] u hranjenju [[laboratorijski miš|laboratorijskih miševa]], ustanovljene su nutritivno [[esencijalne aminokiseline]]. Rad je nastavio i komunicirao [[William Cumming Rose]]. Razumijevanje proteina kao [[polipeptid]]a došli su [[Franz Hofmeister]] i [[Hermann Emil Fischer]] u 1902.<ref>{{cite web|url=http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|title=Hofmeister, Franz|publisher=encyclopedia.com|access-date=4. April4. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20170405073423/http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|archive-date=5. April4. 2017|url-status=live}}</ref><ref>{{cite web|url=https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|title=Protein, section: Classification of protein|publisher=britannica.com|access-date=4. April4. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20170404225132/https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|archive-date=4. April4. 2017|url-status=live}}</ref> Centralna uloga proteina kao [[enzim]]a u živim organizmima nije bila u potpunosti cijenjena sve do 1926. godine, kada je [[James B. Sumner]] pokazao da je enzim [[ureaza]] u stvari protein.<ref name=Sumner1926/>

Poteškoće u pročišćavanju proteina u velikim količinama učinile su ih veoma teškim za proučavanje ranim proteinskim biohemičarima. Stoga su se rane studije fokusirale na proteine koji se mogu pročistiti u velikim količinama, naprimjer, [[krv]], bjelance, razni [[toksin]]i i probavne/metabolički enzimi dobiveni iz klaonica. Tokom 1950-ih, [[Armour and Company|Armour Hot Dog Co.]] je pročistio 1&nbsp;kg čiste goveđe [[pankreas]]ne [[ribonukleaza A| ribonukleaze A]] i učinio je slobodno dostupnom naučnicima; ovaj gest pomogao je ribonukleazida Aribonukleaza daA postane glavna meta biohemijskih studija u narednim decenijama.<ref name=Perrett2007/>

Prvi protein koji je [[sekvencioniranjesekvenciranje proteina|sekvencioniransekvenciran]] bio je [[insulin]], što je uradio [[Frederick Sanger]], 1949. Sanger je ispravno odredio aminokiselinsku sekvencu insulina, čime je konačno pokazao da se proteini sastoje od linearnih polimera [[aminokiselina]], a ne razgranatih lanaca, [[koloid]]aili [[citsolcitosol]]a.<ref name=Sanger1949/> Za ovo dostignuće Dobio je [[Nobelova nagrada|Nobelovu nagradu]], 1958.<ref name="Lecture 1958"/>

Sa razvojem [[rendgenska kristalografija|rendgenske kristalografije]], postalo je moguće sekvencirati proteinske strukture.<ref name="Stoddart">{{cite journal |last1=Stoddart |first1=Charlotte |title=Structural biology: How proteins got their close-up |journal=Knowable Magazine |date=1. March3. 2022 |doi=10.1146/knowable-022822-1|doi-access=free |url=https://knowablemagazine.org/article/living-world/2022/structural-biology-how-proteins-got-their-closeup |access-date=25. March3. 2022}}</ref> Prve [[struktura proieinaproteina|strukture proteina]] koje je trebalo riješiti su [[hemoglobin]], što je uradio [[Max Perutz]], ia [[John Kendrew|Sir John Cowdery Kendrew]], [[mioglobin]]a, 1958.<ref name=Muirhead1963/><ref name=Kendrew1958/> Upotreba računara i povećanje računarske snage također su podržali sekvenciranje složenih proteina. Godine 1999. [[Roger Kornberg]] je uspio da sekvencira veoma složenu strukturu [[RNK-polimeraza|RNK-polimeraze]], koristeći rendgenske zrake visokog intenziteta iz [[sinhrotron]]a.<ref name="Stoddart"/>

Od tada je razvijena [[krio-elektronska mikroskopija]] velikih [[Makromolekularni sklop|makromolekulskih sklopova]].<ref name=Zhou2008Kalman1955/>. Cryo-EM koristi uzorke proteina koji su zamrznuti, a ne kristale, i [[elektronska mikroskopija|snopove elektrona]], umjesto rendgenskih zraka. Prouzrokuje manje štete na uzorku, omogućavajući da se dobije više informacija i analiziraju veće strukture.<ref name="Stoddart"/> Računarsko [[predviđanje strukture proteina]] malih proteina [[strukturni domen|domena]]<ref name =Keskin2008Kalman1955/> je također pomogao istraživačima da pristupe rezoluciji proteinskih struktura na atomskom nivou. Od 2017., [[proteinska banka podataka]] ima preko 126.060 struktura proteina atomske rezolucije.<ref name="urlRCSB Protein Data Bank"/>

Broj proteina kodiranih u [[genom]]u otprilike odgovara broju [[gen]]a (iako može postojati značajan broj gena koji kodiraju [[RNK]] proteina, npr. [[ribosomna RNK|ribosomske RNK]]). [[Virusi]] tipski kodiraju nekoliko do nekoliko stotina proteina, [[Archaea]] i [[bakterije]] nekoliko stotina do nekoliko hiljada, dok [[eukarioti]] tipski kodiraju nekoliko hiljada do desetina hiljada proteina (pogledajte [[Veličina genoma|veličina genoma]] za listu primjera).

Peptidna veza ima dva [[rezonacijarezonanca (hemija)|rezonantna]] oblika koji doprinose nekom karakteru [[dvostruka veza|dvostruke veze]] i inhibiraju rotaciju oko svoje ose, tako da su alfa-ugljici otprilike [[planarnost|komplanarni]]. Druga dva [[diedarni ugao|diedarna ugla]] u peptidnoj vezi određuju lokalni oblik koji preuzima proteinska kičma.<ref name = "Murray_2006" />{{rp|31}} Kraj sa slobodnom amino grupom poznat je kao [[N-kraj]] ili amino terminus, dok je kraj proteina sa slobodnom karboksilnom grupom poznat kao [[C-kraj]] ili karboksi kraj (sekvenca proteina je napisana od N-terminusa do C-terminus, s lijeva na desno).

Proteini mogu komunicirati s mnogim tipovima molekula, uključujući [[interakcija protein-protein|sa drugim proteinima]], [[interakcija protein-lipid|lipidima]], [[interakcija protein-ugljikohidrat| ugljikohidratima]] i [[Interakcija protein-DNK|sa DNK]].<ref name = "Murray_2006">{{cite book | vauthors = Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry | url = https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7 |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=978-0-07-146197-9}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Ardejani MS, Powers ET, Kelly JW | title = Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities | journal = Accounts of Chemical Research | volume = 50 | issue = 8 | pages = 1875–1882 | date = Augustaugust 2017 | pmid = 28723063 | pmc = 5584629 | doi = 10.1021/acs.accounts.7b00195 }}</ref><ref name = "Brandon_1999">{{cite book |vauthors=Branden C, Tooze J |title=Introduction to Protein Structure |publisher=Garland Pub |location=New York |year=1999 |isbn=978-0-8153-2305-1}}</ref><ref name = "Murray_2006">{{cite book | vauthors = Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=978-0-07-146197-9}}</ref><ref name = "Van_Holde_1996">{{cite book |vauthors=Van Holde KE, Mathews CK |title=Biochemistry |publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc |location=Menlo Park, California |year=1996 |isbn=978-0-8053-3931-4 |url=https://archive.org/details/biochemistry00math }}</ref>

Procijenjeno je da prosječne [[bakterije]] sadrže oko dva miliona proteina po ćeliji (npr. ''[[Escherichia coli]]'' i ''[[Staphylococcus aureus]]''). Manje bakterije, kao što su ''[[Mycoplasma]]'' ili ''[[Spirochaeta]]'' sadrže manje molekula, reda veličine od 50.000 do jedan milion. Nasuprot tome, [[eukarioti|eukariotske]] ćelije su veće i stoga sadrže mnogo više proteina. Naprimjer, procjenjuje se da ćelije kvasca ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' sadrže oko 50 miliona proteina i [[ljudi|ljudske]] ćelije reda veličine 1–3 milijarde.<ref>{{cite journal | vauthors = Milo R | title = What is the total number of protein molecules per cell volume? A call to rethink some published values | journal = BioEssays | volume = 35 | issue = 12 | pages = 1050–55 | date = Decemberdecembar 2013 | pmid = 24114984 | pmc = 3910158 | doi = 10.1002/bies.201300066 }}</ref> Koncentracija pojedinačnih kopija proteina kreće se od nekoliko molekula do 20 miliona po ćeliji.<ref name="pmid22068332">{{cite journal | vauthors = Beck M, Schmidt A, Malmstroem J, Claassen M, Ori A, Szymborska A, Herzog F, Rinner O, Ellenberg J, Aebersold R | title = The quantitative proteome of a human cell line | journal = Molecular Systems Biology | volume = 7 | pages = 549 | date = Novembernovembar 2011 | pmid = 22068332 | pmc = 3261713 | doi = 10.1038/msb.2011.82 }}</ref> Nisu svi geni koji kodiraju proteine izraženi u većini ćelija i njihov broj zavisi od, naprimer, tipa ćelije i spoljašnjih podražaja. Naprimjer, od oko 20.000 proteina koje kodira ljudski [[genom]], samo 6.000 je otkriveno u [[limfoblast|limfoblastoidnim]]oidnim ćelijama.<ref>{{cite journal | vauthors = Wu L, Candille SI, Choi Y, Xie D, Jiang L, Li-Pook-Than J, Tang H, Snyder M | title = Variation and genetic control of protein abundance in humans | journal = Nature | volume = 499 | issue = 7456 | pages = 79–82 | date = Julyjuli 2013 | pmid = 23676674 | pmc = 3789121 | doi = 10.1038/nature12223 | bibcode = 2013Natur.499...79W }}</ref>

Proteini se sastavljaju od aminokiselina, koristeći informacije kodirane u genima. Svaki protein ima svoju jedinstvenu sekvencu aminokiselina koja je specificirana [[nukleotid]]nom sekvencom gena koji kodira ovaj protein. [[Genetički kod]] je skup skupova od tri nukleotida koji se nazivaju [[kodon]]i i svaka kombinacija od tri nukleotida označava aminokiselinu, na primjer AUG ([[adenin]]–[[uracil]]–[[guanin]]) je šifra za [[metionin]]. Pošto [[DNK]] sadrži četiri nukleotida, ukupan broj mogućih kodona je 64; dakle, postoji određena redundantnost u genetičkom kodu, sa nekim aminokiselinama specificiranim sa više od jednog kodona.<ref name = "Van_Holde_1996"/>{{rp|1002–42}} Geni kodirani u DNK su prvi [[transkripcija (genetika)|transkribovani]] u pre[[iRNK]] (iRNK) proteinima kao što je [[RNK polimeraza]]. Većina organizama zatim obrađuje pre-iRNK (također poznatu kao ''[[primarni transkript]]'') koristeći različite oblike [[Posttranskripcijska modifikacija|posttranslacijskih modifikacija]] kako bi formirali zrelu iRNK, koja se zatim koristi kao šablon za sintezu proteina u [[ribosom]]ima. Kod [[prokariot]]a, iRNK može se koristiti ili čim se proizvede, ili može biti vezana ribosomom nakon što se udalji od [[nukleoid]]a. Nasuprot tome, [[eukarioti]] stvaraju iRNK u [[ćelijsko jedro|ćelijskom jedru]], a zatim [[translokacija proteina|translociraju]] je preko [[jedarna membrana|jedarne membrane]] u [[citoplazma|citoplazmu]], gdje se tada odvija [[biosinteza proteina|sinteza proteina]]. Brzina sinteze proteina je veća kod prokariota nego kod eukariota i može doseći do 20 aminokiselina u sekundi.<ref name=Pain2000/> Proces sintetizacije proteina iz iRNK šablona poznat je kao [[translacija (genetika)|translacija]]. iRNK se učitava na ribosom i čita tri nukleotida u isto vrijeme, tako što se svaki [[kodon]] uparuje s njegovim [[bazni par|baznim parom]] [[antikodon]]a koji se nalazi na molekuli [[tRNK]], koja nosi odgovarajuću aminokiselinu na kodon koji prepoznaje. [[Enzim]] [[aminoacil tRNK sintetaza]] "puni" molekule tRNK ispravnim aminokiselinama. Polipeptid koji raste često se naziva "nastajući lanac". Proteini se uvijek biosintetiziraju od [[N-kraj]]a do [[C-kraj]]a.<ref name = "Van_Holde_1996" />{{rp|1002–42}}

Veličina sintetiziranog proteina može se mjeriti brojem aminokiselina koje sadrži i njegovom ukupnom [[molekularna masa|molekulskom masom]], koja se obično iskazuje u jedinicama ''daltona'' (sinonim za [[jedinica atomske mase]]), ili jedinica derivata kilodalton (kDa). Prosječna veličina proteina raste od arheja preko bakterija do eukariota (283, 311, 438, odnosno 31, 34, 49 kDa ostataka) zbog većeg broja [[proteinski domen|proteinskih domena]] koji čine proteine u višim organizmima.<ref name="Kozlowski2016">{{cite journal|vauthors=Kozlowski LP|date=Januaryjanuar 2017|title=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|journal=Nucleic Acids Research|volume=45|issue=D1|pages=D1112–D1116|doi=10.1093/nar/gkw978|pmc=5210655|pmid=27789699}}</ref> Naprimjer, [[kvasac|kvaščevi]] proteini su u prosjeku dugi 466 aminokiselina i 53 kDa u masi.<ref name=Lodish2004/> Najveći poznati proteini su [[titin]]i, komponenta [[mišić]]ne [[sarkomere]], sa molekulskom masom od skoro 3.000 kDa i ukupnom dužinom od skoro 27.000 aminokiselina.<ref name=Fulton1991/>

Kratki proteini se takođe mogu sintetizirati hemijski pomoću porodice metoda poznatih kao [[sinteza peptida]], koje se oslanjaju na [[organska sinteza|organsku sintezu]], tehnike kao što je [[hemijska ligacija]] za proizvodnju peptida u velikom prinosu.<ref name= Bruckdorfer2004/> Hemijska sinteza omogućava uvođenje neprirodnih aminokiselina u polipeptidne lance, kao što je vezivanje [[lluorescencija|fluorescentnih]] sondi na bočne lance aminokiselina.<ref name=Schwarzer2005/> Ovi metodi su korisni u [[ biohemija|biohemijskim]] i [[citologija|citološkoj]] aboratoriji, iako općenito nisu za komercijalne primjene. Hemijska sinteza je neefikasna za polipeptide duže od oko 300 aminokiselina, a sintetirani proteini možda neće lakko preuzeti svoju nativnu [[tercijarna struktura|tercijarnu strukturu]]. Većina metoda hemijske sinteze ide od C– do [[N-kraj]]a, suprotno biološkoj reakciji.<ref name=Kent2009/>

[[slika:Chaperonin 1AON.png|thumbmini|rightdesno|upright=1.35| Kristalna struktura [[šaperonin]]a, ogromnog proteinskog kompleksa. Istaknuta je jedna proteinska podjedinica. Šaperonini pomažu savijanju proteina.]]

[[slika:Proteinviews-1tim.png|thumb|upright=1.35| Tri moguća prikaza trodimenzijske strukture proteina [[trioza [[fosfat ]]-[[izomeraza]].<br> '''Lijevo''': Reprezentacija svih atoma obojena tipom atoma. <br>'''Sredina:''' Pojednostavljeni prikaz koji ilustruje konformaciju okosnice, obojen sekundarnom strukturom. <br>'''Desno''': Prikaz površine pristupačne rastvaraču obojen tipom ostatka (kiseli ostaci crveni, osnovni ostaci plavi, polarni ostaci zeleni, nepolarni ostaci bijeli).]]

[[slika:Protein composite.png|thumb|upright=1.35| Molekulska površina nekoliko proteina koja pokazuje njihove uporedne veličine. S lijeva na desno su: [[imunoglobulin G]] (IgG, [[antitijelo]]), [[hemoglobin]], [[insulin]] (hormon), [[adenilat-kinaza]] ([[enzim]]), i [[glutamin-sintetaza]] (enzim).]]

Proteini se mogu neformalno podijeliti u tri glavne klase, koje su u korelaciji sa tipskim tercijarnim strukturama: [[globulasti protein]]i, [[vlaknasti protein]]i, i [[membranski protein]]i. Gotovo svi globulasti proteini su [[topivostrastvor|topivi]] i mnogi su [[enzim]]i. Vlaknasti proteini su često strukturni, kao što je [[kolagen]], glavna komponenta [[vezivno tkivo|vezivnog tkiva]], ili [[keratin]], proteinska komponenta [[dlaka]] i [[nokti]]ju. Membranski proteini često služe kao [[receptor (biohemija)|receptori]] ili obezbjeđuju kanale za prolazak polarnih ili nabijenih molekula kroz [[ćelijska membrana|ćelijsku membranu]].<ref name="Van_Holde_1996"/>{{rp|165–85 }}

Mnogi proteini sastoje se od nekoliko [[proteinski domen|proteinskih domena]], tj. segmenata proteina koji se savijaju u različite strukturne jedinice. Domeni obično također imaju specifične funkcije, kao što su [[enzim|enzimske]]ske aktivnosti (npr. [[kinaza]]) ili služe kao moduli vezivanja (npr. [[SH3 -domen]] vezuje se za sekvence bogate [[prolin]]om u drugim proteinima) .

Kratke sekvence aminokiselina unutar proteina često djeluju kao mjesta prepoznavanja za druge proteine.<ref>{{cite journal | vauthors = Davey NE, Van Roey K, Weatheritt RJ, Toedt G, Uyar B, Altenberg B, Budd A, Diella F, Dinkel H, Gibson TJ | title = Attributes of short linear motifs | journal = Molecular BioSystems | volume = 8 | issue = 1 | pages = 268–81 | date = Januaryjanuar 2012 | doi = 10.1039/c1mb05231d | pmid = 21909575 }}</ref> Naprimjer, [[SH3 domen]] se obično vezuje za kratke PxxP motive (tj. dva [[prolin]]a [P], odvojena sa dvije nespecificirane [[aminokiseline]] [x], iako okolne aminokiseline mogu odrediti tačnu specifičnost vezivanja). Mnogi takvi motivi prikupljeni su u bazi podataka [[Eukaryotic Linear Motif resource|Eukaryotic Linear Motif]] (ELM).

[[slika:Hexokinase ball and stick model, with substrates to scale copy.png|thumbmini|rightdesno| Enzim [[heksokinaza]] je prikazan kao konvencionalni molekulski model kuglice i štapa. Za skaliranje u gornjem desnom uglu su dva njegova supstrata, [[adenozin-trifosfat|ATP]] i [[glukoza]].]]

Mnogi transportni proteini [[ligand]]a vezuju određene [[mala molekula|male biomolekule]] i transportuju ih na druge lokacije u tijelu višećelijskog organizma. Ovi proteini moraju imati visok afinitet vezivanja kada je njihov [[ligand]] prisutan u visokim koncentracijama, ali također moraju oslobađati ligand kada je prisutan u niskim koncentracijama u ciljnom tkivu. Kanonski primjer proteina koji veže ligand je [[hemoglobin]], koji prenosi [[kisik]] iz [[pluća]] u druge organe i tkiva u svim [[kičmenjaci]]ma i ima bliske [[homolog]]e u svakom biološkom [[carstvo (biologija)|carstvu]].<ref name="Van_Holde_1996"/>{{rp|222–29}} [[Lektini]] su [[interakcije glikan-protein|proteini koji vezuju šećer]], vrlo specifični po svojim šećernim dijelovima. [[Lektini]] obično imaju ulogu u biološkim fenomenima [[Molekularno prepoznavanje|prepoznavanja]] koji uključuju ćelije i proteine.<ref name=Rudiger2000/> [[Receptor (biohemija)|Receptori]] i [[hormoni]] su visoko specifičnih vezujućihvezujući proteinaproteini.

Ključno pitanje u molekulskoj biologiji je kako proteini evoluiraju, tj. kako [[mutacije]] (ili bolje rečeno promjene u [[aminokiselina|aminokiselinskoj]] sekvenci) mogu dovesti do novih struktura i funkcija? Većina aminokiselina u proteinu može se promijeniti bez ometanja aktivnosti ili funkcije, kao što se može vidjeti iz brojnih [[Homologija (biologija)|homolognih]] proteina u različitim vrstama (sakupljenih u specijalizovanim bazama podataka za [[porodice proteina]], npr. [[Pfam|PFAM]]).<ref>{{cite book | vauthors = Mulder NJ | chapter =Protein Family Databases|date=2007-09-28. 9. 2007 |title = eLS|pages=a0003058.pub2 |place=Chichester, UK|publisher=John Wiley & Sons, Ltd|language=en|doi=10.1002/9780470015902.a0003058.pub2|isbn=978-0-470-01617-6 }}</ref> Kako bi se spriječile dramatične posljedice mutacija, [[Duplikacija gena|gen može biti dupliciran]] prije nego što može slobodno mutirati. Međutim, ovo također može dovesti do potpunog gubitka funkcije gena, a time i [[Pseudogen|pseudogenapseudogen]]a.<ref>{{cite journal | vauthors = Sisu C, Pei B, Leng J, Frankish A, Zhang Y, Balasubramanian S, Harte R, Wang D, Rutenberg-Schoenberg M, Clark W, Diekhans M, Rozowsky J, Hubbard T, Harrow J, Gerstein MB | display-authors = 6 | title = Comparative analysis of pseudogenes across three phyla | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 111 | issue = 37 | pages = 13361–6 | date = Septemberseptembar 2014 | pmid = 25157146 | pmc = 4169933 | doi = 10.1073/pnas.1407293111 | bibcode = 2014PNAS..11113361S | doi-access = free }}</ref> Češće, promjene jedne aminokiseline ([[tačkasta mutacija]]) imaju ograničene posljedice, iako neke mogu značajno promijeniti funkciju proteina, posebno u [[enzim]]ima. Naprimjer, mnogi enzimi mogu promijeniti svoju [[hemijska specifičnost|specifičnost supstrata]] jednom ili nekoliko mutacija.<ref name=":0">{{cite journal | vauthors = Guzmán GI, Sandberg TE, LaCroix RA, Nyerges Á, Papp H, de Raad M, King ZA, Hefner Y, Northen TR, Notebaart RA, Pál C, Palsson BO, Papp B, Feist AM | display-authors = 6 | title = Enzyme promiscuity shapes adaptation to novel growth substrates | journal = Molecular Systems Biology | volume = 15 | issue = 4 | pages = e8462 | date = Aprilapril 2019 | pmid = 30962359 | pmc = 6452873 | doi = 10.15252/msb.20188462 }}</ref> Promjene u specifičnosti supstrata su olakšane ''promiskuitetom supstrata'', tj. sposobnošću mnogih enzima da vežu i obrađuju više [[SubstratSupstrat (hemija)|supstrata]]. Kada se pojave mutacije, specifičnost enzima može se povećati (ili smanjiti), a time i njegova enzimska aktivnost.<ref name=":0"/> Tako se bakterije (ili drugi organizmi) mogu prilagoditi različitim izvorima hrane, uključujući neprirodne supstrate kao što su [[plastika|plastični]].<ref name="pmid28545359">{{cite journal | vauthors = Roohi, Bano K, Kuddus M, Zaheer MR, Zia Q, Khan MF, Ashraf GM, Gupta A, Aliev G | title = Microbial Enzymatic Degradation of Biodegradable Plastics | journal = Current Pharmaceutical Biotechnology | volume = 18 | issue = 5 | pages = 429–440 | date = 2017 | pmid = 28545359 | doi = 10.2174/1389201018666170523165742 }}</ref>

Aktivnosti i strukture proteina mogu se ispitati ''[[in vitro]] '', ''[[in vivo]], i [[in silico]]''. '''In vitro''' studije pročišćenih proteina u kontroliranim sredinama korisne su za spoznaju kako protein obavlja svoju funkciju: naprimjer, studije [[enzimska kinetika|kinetike enzima]] istražuju [[reakcioni mehanizam|hemijski mehanizam]] katalitske aktivnosti enzima i njegovog relativnog afiniteta za različite moguće molekule supstrata. Nasuprot tome, ''''in vivo'''' eksperimenti mogu pružiti informacije o fiziološkoj ulozi proteina u kontekstu [[citologija|ćelije]] ili čak cijelog [[organizam|organizma]]. ''''In silico'''' studije koriste računarske metode za proučavanje proteina.

Da bi se izvršila ''[[in vitro]]'' analiza, protein mora biti prečišćen od drugih ćelijskih komponenti. Ovaj proces obično počinje [[citoliza|lizom ćelija]], pri čemu se [[ćelijska membrana]] poremeti i njen unutrašnji sadržaj se oslobađa u rastvor poznat kao [[sirovi lizat]]. Rezultirajuća smjesa se može pročistiti pomoću [[ultracentrifuga]]cije, koja frakcioniše različite ćelijske komponente u frakcije koje sadrže rastvorljive proteine; membranski [[lipid]]i i proteini, ćelijske [[organele]] i [[nukleinske kiseline]]. [[Precipitacija (hemija)|Precipitacija]] metodom poznatim kao [[soljenje]] može koncentrirati proteine iz ovog lizata. Različiti tipovi [[hromatografija]] se zatim koriste za izolaciju proteina ili proteina od interesa, na osnovu svojstava kao što su molekulskaa težina, neto naboj i afinitet vezivanja.<ref name = "Murray_2006" />{{rp|21–24} } Nivo pročišćavanja može se pratiti korištenjem različitih tipova [[gel elektroforeza]], ako su poznati [[molrkularna masa|molekulska težina]] željenog proteina i [[izoelektrična tačka]], [[spektroskopija|spektroskopijom]] ako protein ima prepoznatljive spektroskopske karakteristike, ili pomoću [[enzimski test|enzimskih testova]] ako protein ima enzimsku aktivnost. Dodatno, proteini se mogu izolovati prema njihovom naboju pomoću [[elektrofokusiranje|elektrofokusiranje]].<ref name=Hey2008/> Za prirodne proteine može biti potreban niz koraka prečišćavanja kako bi se dobio protein dovoljno čist za laboratorijske primjene. Da bi se pojednostavio ovaj proces, se često koristi [[genetičko inženjerstvo]], za dodavanje hemijskih karakteristika proteinima koje ih čine lakšim za pročišćavanje bez uticaja na njihovu strukturu ili aktivnost. Ovdje je "oznaka" koja se sastoji od specifične aminokiselinske sekvence, često niza [[histidin]]skih ostataka ("[[His-tag]]"), vezana za jedan kraj proteina. Kao rezultat toga, kada se lizat prođe preko hromatografske kolone koja sadrži [[nikl]], ostaci histidina povezuju nikl i vezuju se za kolonu, dok neoznačene komponente lizata prolaze nesmetano. Razvijeno je više različitih oznaka koje pomažu istraživačima da pročiste specifične proteine iz složenih mješavina.<ref name=Terpe2003/>

[[slika:Localisations02eng.jpg|thumbmini|rightdesno|upright=1.35| Proteini u različitim [[organela|ćelijskim odjeljcima]] i strukturama označenim [[zeleni fluorescentni protein|zelenim florescentnim proteinom]] (ovdje, bijeli)]]

Proučavanje proteina "in vivo" često se bavi sintezom i lokalizacijom proteina unutar ćelije. Iako se mnogi unutarćelijski proteini sintetiziraju u [[citoplazma|citoplazmi]] postoje i proteini vezani za membranu ili se izlučuju u [[endoplazmatski retikulum|endoplazmatskom retikulumu]], specifičnosti načina na koji su proteini [[ciljanje proteina|ciljani]] na određene organele ili ćelijske strukture su često nejasne. Korisna tehnika za procjenu ćelijske lokalizacije koristi genetičko enjerstvo za ekspresiju u ćeliji [[fuzijsaki protein|fuzijskih proteina]] ili [[himera (protein)|himera]], koja se sastoji od prirodnog proteina od interesa povezanog sa "[[reporter gen|reporterrom]]" kao što je [[zeleni fluorescentni protein]] (GFP).<ref name=Stepanenko2008/> Položaj spojenog proteina unutar ćelije može se jasno i efikasno vizualizirati pomoću [[mikroskop]]ije,<ref name=Yuste2005/> kao što je prikazano na suprotnoj slici.

Kroz drugu primjenu genetičkog inženjerstva poznatu kao mjesno usmjerena [[mutageneza]], istraživači mogu promijeniti sekvencu proteina, a time i njegovu strukturu, ćelijsku lokalizaciju i podložnost regulaciji. Ova tehnika čak dozvoljava inkorporaciju neprirodnih aminokiselina u proteine, koristeći modifikovane tRNK,<ref name=Hohsaka2002/> i može omogućiti racionalan [[proteinski dizajn|dizajn]] novih proteina sa novim svojstvima.<ref>{{Cite namejournal|last=Cedrone2000Cedrone|first=Frédéric|last2=Ménez|first2=André|last3=Quéméneur|first3=Eric|date=1. 8. 2000|title=Tailoring new enzyme functions by rational redesign|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0959440X00001068|journal=Current Opinion in Structural Biology|language=en|volume=10|issue=4|pages=405–410|doi=10.1016/S0959-440X(00)00106-8|issn=0959-440X}}</ref>

Ukupni komplement proteina prisutnih u jednom trenutku u ćeliji ili tipu ćelije poznat je kao njen [[proteom]], a proučavanje takvih velikih skupova podataka definiše polje [[proteomika]], nazvano po analogiji sa srodnaom oblasti [[genomika]]. Ključne eksperimentalne tehnike u proteomici uključuju [[dvodimenzionalna gel elektroforeza|2D elektroforezu]],<ref>{{Cite namejournal|last=Gorg2008Görg|first=Angelika|last2=Weiss|first2=Walter|last3=Dunn|first3=Michael J.|date=2004-12|title=Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pmic.200401031|journal=PROTEOMICS|language=en|volume=4|issue=12|pages=3665–3685|doi=10.1002/pmic.200401031}}</ref> koja omogućava odvajanje mnogih proteina, [[masena spektrometrija|masenu spektometriju]],<ref>{{Cite namejournal|last=Conrotto2008Conrotto|first=P.|last2=Souchelnytskyi|first2=S.|date=2008-09|title=Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18806738/|journal=Experimental Oncology|volume=30|issue=3|pages=171–180|issn=1812-9269|pmid=18806738}}</ref> koja omogućava brzu identifikaciju proteina visoke propusnosti i sekvenciranje peptida (najčešće nakon [[digestija u gelu]]), [[proteinske mikromreže]], koji omogućavaju detekciju relativnih nivoa različitih proteina prisutnih u ćeliji, i [[dvo-hibridni skrining]], koji omogućava sistematsko istraživanje [[interakcija protein-protein]].<ref>{{Cite namejournal|last=Koegl2007Koegl|first=M.|last2=Uetz|first2=P.|date=22. 1. 2008|title=Improving yeast two-hybrid screening systems|url=https://academic.oup.com/bfg/article-lookup/doi/10.1093/bfgp/elm035|journal=Briefings in Functional Genomics and Proteomics|language=en|volume=6|issue=4|pages=302–312|doi=10.1093/bfgp/elm035|issn=1473-9550}}</ref> Ukupni komplement biološki mogućih takvih interakcija poznat je kao [[interaktom]].<ref>{{Cite namejournal|last=Plewczynski2009Plewczyński|first=Dariusz|last2=Ginalski|first2=Krzysztof|date=1. 3. 2009|title=The interactome: Predicting the protein-protein interactions in cells|url=https://www.degruyter.com/document/doi/10.2478/s11658-008-0024-7/html|journal=Cellular and Molecular Biology Letters|language=en|volume=14|issue=1|pages=1–22|doi=10.2478/s11658-008-0024-7|issn=1689-1392|pmc=PMC6275871|pmid=18839074}}</ref> Sistematski pokušaj određivanja struktura proteina koji predstavljaju svaki mogući nabor poznat je kao [[strukturna genomika]].<ref>{{Cite namejournal|last=Zhang2003Zhang|first=Chao|last2=Kim|first2=Sung-Hou|date=1. 2. 2003|title=Overview of structural genomics: from structure to function|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593102000157|journal=Current Opinion in Chemical Biology|language=en|volume=7|issue=1|pages=28–32|doi=10.1016/S1367-5931(02)00015-7|issn=1367-5931}}</ref>

Otkrivanje [[tercijarna struktura|tercijarne strukture proteina]], ili [[kvaternarna struktura|kvaternarne strukture]] njegovih kompleksa, može pružiti važne naznake o tome kako protein obavlja svoju funkciju i kako na njega može uticati, naprimjer u [[dizajn lijekova]]. Kako su proteini [[Sistem ograničen difrakcijom|premali da bi se vidjeli]] pod [[Optički mikroskop|svjetlosnim mikroskopom]], moraju se koristiti drugi metodi da bi se odredila njihova struktura. Uobičajene eksperimentalne metode uključuju [[rendgenska kristalografija|rendgensku kristalografiju]] i [[proteinska spektroskpija|NMR spektroskopiju]], od kojih obje mogu proizvesti strukturne informacije pri [[atom]]skoj rezoluciji. Međutim, NMR eksperimenti mogu pružiti informacije iz kojih se može procijeniti podskup udaljenosti između parova atoma, a konačne moguće konformacije za protein se određuju rješavanjem problema [[geometrija udaljenosti]]. [[Interferometrija dvostruke polarizacije]] je kvantitativni analitički metod za mjerenje ukupne [[konformacija proteina|konformacije proteina]] i [[konformacijske promjene]] uzrokovane interakcijama ili drugim stimulusom. [[Kružni dihroizam]] je još jedna laboratorijska tehnika za određivanje unutrašnjeg β-list /α-helikalnog sastava proteina. [[Krioelektronska mikroskopija]] koristi se za proizvodnju strukturnih informacija niže rezolucije o veoma velikim [[proteinski kompleks|proteinskim kompleksima]], uključujući sastavljene [[virus]]e;<ref name = "Brandon_1999" />{{rp|340–41}} varijanta poznata kao [[elektronska kristalografija]] takođe može proizvesti informacije visoke rezolucije u nekim slučajevima, posebno za dvodimenzijske kristale membranskih proteina.<ref name=Gonen2005/> Riješene strukture se obično deponuju u [[PDB|ProteindkojProteinskoj banci podataka]] (PDB), besplatno dostupnom resursu iz kojeg se mogu dobiti strukturni podaci o hiljadama proteina u obliku [[Kartezijanske koordinate|Kartezijanskih koordinata]] za svaki atom u proteinu.<ref name=Standley2008/>

Poznato je mnogo više [[gen]]skih sekvenci od proteinskih struktura. Nadalje, skup riješenih struktura je pristrasan prema proteinima koji se lahko mogu podvrgnuti uvjetima potrebnim u [[rendgenska kristalografija|X-zračnoj kristalografiji]], jednom od glavnih metoda određivanja strukture. Konkretno, globulaste proteine je relativno lahko [[kristalizacija|kristalizirati]] u pripremi za rendgensku kristalografiju. Membranske proteine i velike proteinske komplekse je, nasuprot tome, teško kristalizirati i nedovoljno su zastupljeni u PDB-u.<ref name=Walian2004/> [[Strukturna genomika |Strukturnogenomičke]] inicijative pokušale su ispraviti ove nedostatke sistematskim rješavanjem reprezentativnih struktura glavnih klasa nabora. Metodi [[Predviđanje strukture proteina|predviđanja strukture proteina]] pokušavaju da obezbede sredstvo za generiranje verodostojne strukture za proteine čije strukture nisu eksperimentalno određene.<ref name=Sleator2012/>

[[slika:225 Peptide Bond-01.jpg|thumbmini|rightdesno|upright=1.6| Konstitutivne aminokiseline mogu se analizirati kako bi se predvidjela sekundarna, tercijarna i kvarterna struktura proteina, u ovom slučaju [[hemoglobin]] koji sadrži [[hem]]ne jedinice]]

Komplementarno polju strukturne genomike, ''predikcija strukture proteina'' razvija efikasne [[matematički model|matemetičkematematičke modele]] proteina za kompjutersko predviđanje molekulskih formacija u teoriji, umjesto otkrivanja struktura uz laboratorijsko posmatranje.<ref name=Zhang2008/ > Najuspješniji tip predviđanja strukture, poznat kao [[homološko modeliranje]], oslanja se na postojanje strukture "šablona" sa sličnošću sekvence sa proteinom koji se modelira. Cilj strukturne genomike je osigurati dovoljnu zastupljenost u riješenim strukturama za modeliranje većine preostalih.<ref name=Xiang2006/> Iako proizvodnja tačnih modela ostaje izazov kada su dostupne samo udaljene strukture šablona, sugerirano je da je [[poravnavanje sekvence]] usko grlo u ovom procesu, jer se mogu proizvesti prilično precizni modeli ako je poznato "savršeno" poravnanje sekvence.<ref name=Zhang2005/> Mnogi metodi predviđanja strukture poslužili su da informišu novonastajuće polje [[proteinsko inženjerstvo]], u kojem su već dizajnirani novi proteinski nabori.<ref name=Kuhlman2003/> Također proteini (kod [[eukariot]]a ~33%) sadrže velike nestrukturirane, ali biološki funkcionalne segmente i mogu se klasifikovati kao [[intrinzično poremećeni proteini]].<ref>{{cite journal | vauthors = Ward JJ, Sodhi JS, McGuffin LJ, Buxton BF, Jones DT | title = Prediction and functional analysis of native disorder in proteins from the three kingdoms of life | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 337 | issue = 3 | pages = 635–45 | date = Marchmart 2004 | pmid = 15019783 |doi = 10.1016/j.jmb.2004.02.002}}</ref> Predviđanje i analiza poremećaja proteina je, stoga, važan dio karakterizacije strukture proteina.<ref name="TompaFersht2009">{{cite book | first1 = Peter | last1 = Tompa | first2 = Alan | last2 = Fersht | name-list-style = vanc | title = Structure and Function of Intrinsically Disordered Proteins | url = https://books.google.com/books?id=GzuxFYrzfd4C | date = 18. November11. 2009 | publisher = CRC Press | isbn = 978-1-4200-7893-0 | access-date = 19. October10. 2016 | archive-url = https://web.archive.org/web/20170419014403/https://books.google.com/books?id=GzuxFYrzfd4C | archive-date = 19. April4. 2017 | url-status = live }}</ref>

Složeniji računarski problem je predviđanje međumolekulskih interakcija, kao što su molekulsko spajanje,<ref name=Ritchie2008/> [[preklapanje proteina]], [[interakcija protein-protein]] i hemijska reaktivnost. Matematički modeli za simulaciju ovih dinamičkih procesa uključuju [[molekularna mehanika|molekukskumolekulsku mehaniku]], posebno [[molekularna dinamika|molekulsku dinamiku]]. S tim u vezi, ''[[in silico]]'' simulacije su otkrile savijanje malih α-heliksnih [[proteinski domen|proteinskih domena]] kao što je [[villin]]sko pokrivalo,<ref name=Zagrovic2002/> [[HIV]] pomoćni protein<ref name=Herges2005/> i hibridne metode koje kombinuju standardnu molekulsku dinamiku sa [[kvantna mehanika|kvantnomehaničkom]] matematikom istražili su elektronska stanja [[rodopsin]]a.<ref name=Hoffman2006/>

Ukupan sadržaj dušika u organskoj materiji uglavnom formiraju amino grupe u proteinima. Ukupni Kjeldahlov azot ([[TKN]]) je mjera dušika koja se široko koristi u analizi (otpadne) vode, tla, hrane, hrane za životinje i organske tvari općenito. Kao što naziv govori, primjenjuje se [[Kjeldahlov metod|Kjeldahlova metoda]]. Dostupne su osjetljivije metode.<ref>{{Cite journal|title=A Review of Methods for Sensing the Nitrogen Status in Plants: Advantages, Disadvantages and Recent Advances|first1=Rafael F.|last1=Muñoz-Huerta|first2=Ramon G.|last2=Guevara-Gonzalez|first3=Luis M.|last3=Contreras-Medina|first4=Irineo|last4=Torres-Pacheco|first5=Juan|last5=Prado-Olivarez|first6=Rosalia V.|last6=Ocampo-Velazquez|date=Aug 16, 2013|journal=Sensors (Basel, Switzerland)|volume=13|issue=8|pages=10823–10843|doi=10.3390/s130810823|pmid=23959242|pmc=3812630|bibcode=2013Senso..1310823M|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|url=http://www.nrcresearchpress.com/doi/10.4141/S01-054|title=Determination of soil organic carbon and nitrogen at the field level using near-infrared spectroscopy|first1=P D|last1=Martin|first2=D F|last2=Malley|first3=G.|last3=Manning|first4=L.|last4=Fuller|date=Nov 1, 2002|journal=Canadian Journal of Soil Science|volume=82|issue=4|pages=413–422|via=DOI.org (Crossref)|doi=10.4141/S01-054}}</ref>

Većina [[mikroorganizam]]a i biljaka može biosintetizirati svih 20 standardnih [[aminokiselina]], dok životinje (uključujući i ljude) moraju dobiti neke od aminokiselina iz [[hrana|ishrane]].<ref name ="Voet"/> Aminokiseline koje organizam ne može sam sintetizirati nazivaju se [[esencijalne aminokiseline]]. Ključni enzimi koji sintetiziraju određene aminokiseline nisu prisutni kod životinja—kaoživotinja – kao što je [[aspartokinaza]], koja katalizira prvi korak u sintezi [[lizin]]a, [[metionin]]a i [[treonin]]a iz [[aspartat]]a. Ako su aminokiseline prisutne u okolini, mikroorganizmi mogu sačuvati energiju tako što preuzimaju aminokiseline iz svog okruženja i [[regulacija i pod regulacija|podreguliraju]] svoje biosintetske puteve.

Kod životinja se aminokiseline dobijaju konzumiranjem hrane koja sadrži proteine. Progutani proteini se zatim razlažu na aminokiseline putem [[probavaa|probave]], što obično uključuje [[Denaturacija (biohemija)|denaturaciju]] proteina izlaganjem [[kiselimaKiseline|kiselinama]]ma i [[hidroliza|hidrolizi]] enzimima zvanim [[proteaza|proteaze]]. Neke unesene aminokiseline koriste se za biosintezu proteina, dok se druge pretvaraju u [[glukoza|glukozu]] putem [[glukoneogeneza|glukoneogeneze]], ili se unose u [[ciklus limunske kiseline]]. Ova upotreba proteina kao goriva je posebno važna u uslovima [[gladovanja|gladovanja]] jer omogućava da se sopstveni tjelesni proteini koriste za održavanje života, posebno oni koji se nalaze u [[mišići]]ma.<ref name=BrosnanJ/>

* [[Natporodica proteina]]

<ref name=BrosnanJ>{{cite journal | vauthors = Brosnan JT | title = Interorgan amino acid transport and its regulation | journal = The Journal of Nutrition | volume = 133 | issue = 6 Suppl 1 | pages = 2068S–72S | date = Junejuni 2003 | pmid = 12771367 | doi = 10.1093/jn/133.6.2068S | doi-access = free }}</ref>

<ref name=Fernandez2003Bruckdorfer2004>{{cite journal | vauthors = FernándezBruckdorfer AT, ScottMarder RO, Albericio F | title = Dehydron:From aproduction structurallyof encodedpeptides signalin milligram amounts for proteinresearch interactionto multi-tons quantities for drugs of the future | journal = BiophysicalCurrent JournalPharmaceutical Biotechnology | volume = 855 | issue = 31 | pages = 1914–2829–43 | date = Septemberfebruar 20032004 | pmid = 12944304 | pmc = 130336314965208 | doi = 10.10162174/S0006-3495(03)74619-0 | bibcode = 2003BpJ....85.1914F1389201043489620 }}</ref>

<ref name=Fulton1991EXPASY2000>{{cite journal | vauthors = FultonBairoch AB, Isaacs WBA | title = Titin,The aENZYME huge, elastic sarcomeric protein with a probable roledatabase in morphogenesis2000 | journal = BioEssaysNucleic Acids Research | volume = 1328 | issue = 41 | pages = 157–61304–05 | date = Apriljanuar 19912000 | pmid = 185939310592255 | pmc = 102465 | doi = 10.10021093/biesnar/28.9501304031.304 | s2cidurl = 20237314http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf | archive-url = https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf | url-status=dead | archive-date = 1. 6. 2011 }}</ref>

<ref name=Gonen2005Fernandez2003>{{cite journal | vauthors = GonenFernández TA, ChengScott Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz TR | title = Lipid-proteinDehydron: interactionsa instructurally double-layeredencoded two-dimensionalsignal AQP0for protein crystalsinteraction | journal = NatureBiophysical Journal | volume = 43885 | issue = 70683 | pages = 633–381914–28 | date = Decemberseptembar 20052003 | pmid = 1631988412944304 | pmc = 13509841303363 | doi = 10.10381016/nature04321S0006-3495(03)74619-0 | bibcode = 2005Natur2003BpJ...438.85.633G1914F }}</ref>

<ref name=Gorg2008Fulton1991>{{cite journal | vauthors = GörgFulton AAB, WeissIsaacs W, Dunn MJWB | title = CurrentTitin, two-dimensionala electrophoresishuge, technologyelastic forsarcomeric proteomicsprotein with a probable role in morphogenesis | url = https://archive.org/details/sim_bioessays_1991-04_13_4/page/157 | journal = ProteomicsBioEssays | volume = 413 | issue = 124 | pages = 3665–85157–61 | date = Decemberapril 20041991 | pmid = 155435351859393 | doi = 10.1002/pmicbies.200401031950130403 | s2cid = 2859482420237314 }}</ref>

<ref name=Gutteridge2005>{{cite journal | vauthors = Gutteridge A, Thornton JM | title = Understanding nature's catalytic toolkit | url = https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2005-11_30_11/page/622 | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 30 | issue = 11 | pages = 622–29 | date = Novembernovembar 2005 | pmid = 16214343 | doi = 10.1016/j.tibs.2005.09.006 }}</ref>

<ref name=Herges2005>{{cite journal | vauthors = Herges T, Wenzel W | title = In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field | journal = Physical Review Letters | volume = 94 | issue = 1 | pages = 018101 | date = Januaryjanuar 2005 | pmid = 15698135 | doi = 10.1103/PhysRevLett.94.018101 | bibcode = 2005PhRvL..94a8101H | arxiv = physics/0310146 | s2cid = 1477100 }}</ref>

<ref name=Hoffman2006>{{cite journal | vauthors = Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M | title = Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II | journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 128 | issue = 33 | pages = 10808–18 | date = Augustaugust 2006 | pmid = 16910676 | doi = 10.1021/ja062082i }}</ref>

<ref name=Hohsaka2002>{{cite journal | vauthors = Hohsaka T, Sisido M | title = Incorporation of non-natural amino acids into proteins | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 6 | issue = 6 | pages = 809–15 | date = Decemberdecembar 2002 | pmid = 12470735 | doi = 10.1016/S1367-5931(02)00376-9 }}</ref>

<ref name=Kalman1955>{{cite journal | vauthors = Kalman SM, Linderstrøm-Lang K, Ottesen M, Richards FM | title = Degradation of ribonuclease by subtilisin | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 16 | issue = 2 | pages = 297–99 | date = Februaryfebruar 1955 | pmid = 14363272 | doi = 10.1016/0006-3002(55)90224-9 }}</ref>

<ref name=Kauzmann1956>{{cite journal | vauthors = Kauzmann W | title = Structural factors in protein denaturation | journal = Journal of Cellular Physiology | volume = 47 | issue = Suppl 1 | pages = 113–31 | date = Maymaj 1956 | pmid = 13332017 | doi = 10.1002/jcp.1030470410 }}</ref>

<ref name=Kendrew1958>{{cite journal | vauthors = Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC | title = A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis | journal = Nature | volume = 181 | issue = 4610 | pages = 662–66 | date = Marchmart 1958 | pmid = 13517261 | doi = 10.1038/181662a0 | bibcode = 1958Natur.181..662K | s2cid = 4162786 }}</ref>

<ref name=Kent2009>{{cite journal | vauthors = Kent SB | title = Total chemical synthesis of proteins | url = https://archive.org/details/sim_chemical-society-great-britain-chemical-society-reviews_2009-02_38_2/page/338 | journal = Chemical Society Reviews | volume = 38 | issue = 2 | pages = 338–51 | date = Februaryfebruar 2009 | pmid = 19169452 | doi = 10.1039/b700141j }}</ref>

<ref name=Margolin2000>{{cite journal | vauthors = Margolin W | title = Green fluorescent protein as a reporter for macromolecular localization in bacterial cells | journal = Methods | volume = 20 | issue = 1 | pages = 62–72 | date = Januaryjanuar 2000 | pmid = 10610805 | doi = 10.1006/meth.1999.0906 }}</ref>

<ref name=Mayhew2008>{{cite journal | vauthors = Mayhew TM, Lucocq JM | title = Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review | journal = Histochemistry and Cell Biology | volume = 130 | issue = 2 | pages = 299–313 | date = Augustaugust 2008 | pmid = 18553098 | pmc = 2491712 | doi = 10.1007/s00418-008-0451-6 }}</ref>

<ref name=Muirhead1963>{{cite journal | vauthors = Muirhead H, Perutz MF | title = Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution | journal = Nature | volume = 199 | issue = 4894 | pages = 633–38 | date = Augustaugust 1963 | pmid = 14074546 | doi = 10.1038/199633a0 | bibcode = 1963Natur.199..633M | s2cid = 4257461 }}</ref>

<ref name=Pain2000>{{cite book | veditors = Pain RH | vauthors = Dobson CM |title=Mechanisms of Protein Folding | url = https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3 |chapter=The nature and significance of protein folding |publisher=Oxford University Press |location=Oxford, Oxfordshire |year=2000 |pages=1–28[https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3/page/n28 1]–28 |isbn=978-0-19-963789-8}}</ref>

<ref name=Pauling1951>{{cite journal | vauthors = Pauling L, Corey RB | title = Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 37 | issue = 5 | pages = 235–40 | date = Maymaj 1951 | pmid = 14834145 | pmc = 1063348 | doi = 10.1073/pnas.37.5.235 | url = http://www.pnas.org/site/misc/Protein8.pdf | bibcode = 1951PNAS...37..235P | access-date = 2009-04-14. 4. 2009 | archive-url = https://web.archive.org/web/20121128101620/http://www.pnas.org/site/misc/Protein8.pdf | archive-date = 2012-11-28. 11. 2012 | url-status = live | doi-access = free }}</ref>

<ref name=Perrett2007>{{cite journal | vauthors = Perrett D | title = From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics | journal = Proteomics: Clinical Applications | volume = 1 | issue = 8 | pages = 720–38 | date = Augustaugust 2007 | pmid = 21136729 | doi = 10.1002/prca.200700525 | s2cid = 32843102 }}</ref>

<ref name="Pickel 2013">{{cite journal | vauthors = Pickel B, Schaller A | title = Dirigent proteins: molecular characteristics and potential biotechnological applications | journal = Applied Microbiology and Biotechnology | volume = 97 | issue = 19 | pages = 8427–38 | date = Octoberoktobar 2013 | pmid = 23989917 | doi = 10.1007/s00253-013-5167-4 | s2cid = 1896003 }}</ref>

<ref name=Plewczynski2009Radzicka1995>{{cite journal | vauthors = PlewczyńskiRadzicka DA, GinalskiWolfenden KR | title = TheA interactome:proficient predicting the protein-protein interactions in cellsenzyme | journal = Cellular & Molecular Biology LettersScience | volume = 14267 | issue = 15194 | pages = 1–2290–3 | yeardate = 2009januar 1995 | pmid = 188390747809611 | pmcdoi = 627587110.1126/science.7809611 | doibibcode = 101995Sci.2478/s11658-008-0024-7..267...90R }}</ref>

<ref name=Ritchie2008Rudiger2000>{{cite journal | vauthors = RitchieRüdiger DWH, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ | title = RecentMedicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of progresslectinology and futureexperimental directionsstrategies inwith protein-proteinlectins as dockingtargets | journal = Current ProteinMedicinal & Peptide ScienceChemistry | volume = 97 | issue = 14 | pages = 1–15389–416 | date = Februaryapril 20082000 | pmid = 1833631910702616 | doi = 10.2174/138920308783565741 | citeseerx = 10.1.1.211.49460929867003375164 }}</ref>

<ref name=Schwarzer2005>{{cite journal | vauthors = Schwarzer D, Cole PA | title = Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 9 | issue = 6 | pages = 561–69 | date = Decemberdecembar 2005 | pmid = 16226484 | doi = 10.1016/j.cbpa.2005.09.018 }}</ref>

<ref name=Stepanenko2008Terpe2003>{{cite journal | vauthors = StepanenkoTerpe OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KKK | title = FluorescentOverview proteinsof astag biomarkers andprotein biosensorsfusions: throwingfrom colormolecular lightsand onbiochemical molecularfundamentals andto cellularcommercial processessystems | journal = CurrentApplied ProteinMicrobiology &and Peptide ScienceBiotechnology | volume = 960 | issue = 45 | pages = 338–69523–33 | date = Augustjanuar 20082003 | pmid = 1869112412536251 | pmcdoi = 290424210.1007/s00253-002-1158-6 | dois2cid = 10.2174/138920308785132668206934268 }}</ref>

<ref name=Sumner1926"urlEBI">{{cite journalweb |author=Sumner JB |title=The isolation and crystallization of the enzyme urease.EBI PreliminaryExternal paperServices |url=http://www.jbcebi.orgac.uk/contentthornton-srv/69databases/2CSA/435.full.pdf+html |journaltitle=JournalThe ofCatalytic BiologicalSite ChemistryAtlas |volume=69at |pages=435–41The |year=1926European |format=PDFBioinformatics Institute |issuepublisher=2Ebi.ac.uk |doidate=1020.1016/S0021-9258(18)84560-4 1. 2010 |access-date=2011-01-16. 1. 2011 |archive-url=https://web.archive.org/web/2011032510492020130803032349/http://www.jbcebi.orgac.uk/contentthornton-srv/69databases/2CSA/435.full.pdf+html |archive-date=2011-03-253. 8. 2013 |url-status=live |doi-access=free }}</ref>

<ref name=Walian2004Zagrovic2002>{{cite journal | vauthors = WalianZagrovic PB, CrossSnow TACD, JapShirts BKMR, Pande VS | title = StructuralSimulation of genomicsfolding of membranea proteinssmall alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing | journal = GenomeJournal of Molecular Biology | volume = 5323 | issue = 45 | pages = 215927–37 | yeardate = 2004novembar 2002 | pmid = 1505924812417204 | pmcdoi = 39577410.1016/S0022-2836(02)00997-X | doiciteseerx = 10.1186/gb-2004-5-4-2151.1.142.8664 }}</ref>

<ref name=Walker2000 Schulten2012 >{{cite bookjournal | vauthors = WalkerStrümpfer JHJ, WilsonSchulten K | title =Principles andOpen TechniquesQuantum Dynamics Calculations with the Hierarchy Equations of PracticalMotion Biochemistryon Parallel Computers |publisher journal =Cambridge UniversityJ. PressChem. Theory Comput. |location volume =Cambridge, UK8 |year issue =2000 8 | pages =287–89 2808–2816 |isbn date =978-0-521-65873-7 2012 | pmid = 23105920 | doi = 10.1021/ct3003833 | pmc = 3480185 }}</ref>

<ref name=Xiang2006 Gatti2018 >{{cite journal | vauthors = XiangMendive-Tapia ZD, Mangaud E, Firmino T, de la Lande A, Desouter-Lecomte M, Meyer HD, Gatti F | title = AdvancesMultidimensional Quantum Mechanical Modeling of Electron Transfer and Electronic Coherence in homologyPlant proteinCryptochromes: structureThe Role of Initial Bath Conditions modeling | journal = CurrentJ. ProteinPhys. &Chem. PeptideB Science | volume = 7122 | issue = 31 | pages = 217–27126–136 | date = June 20062018 | pmid = 16787261 | pmc = 183992529216421 | doi = 10.21741021/138920306777452312acs.jpcb.7b10412 }}</ref>

<ref name=Yuste2005Gonen2005>{{cite journal | vauthors = YusteGonen RT, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T | title = FluorescenceLipid-protein microscopyinteractions todayin double-layered two-dimensional AQP0 crystals | journal = Nature Methods | volume = 2438 | issue = 127068 | pages = 902–4633–38 | date = Decemberdecembar 2005 | pmid = 1629947416319884 | pmc = 1350984 | doi = 10.1038/nmeth1205-902nature04321 | s2cidbibcode = 2054184072005Natur.438..633G }}</ref>

<ref name=Zagrovic2002Standley2008>{{cite journal | vauthors = ZagrovicStandley BDM, SnowKinjo CDAR, ShirtsKinoshita MRK, PandeNakamura VSH | title = SimulationProtein ofstructure foldingdatabases ofwith anew smallweb alpha-helicalservices proteinfor instructural atomisticbiology detailand using worldwide-distributedbiomedical computingresearch | journal = JournalBriefings of Molecularin BiologyBioinformatics | volume = 3239 | issue = 54 | pages = 927–37276–85 | date = Novemberjuli 20022008 | pmid = 1241720418430752 | doi = 10.10161093/S0022-2836(02)00997-Xbib/bbn015 | citeseerxdoi-access = 10.1.1.142.8664free }}</ref>

<ref name=Zhang2003Walian2004>{{cite journal | vauthors = ZhangWalian CP, KimCross SHTA, Jap BK | title = Overview of structuralStructural genomics: from structureof tomembrane functionproteins | journal = Current Opinion in ChemicalGenome Biology | volume = 75 | issue = 14 | pages = 28–32215 | dateyear = February 20032004 | pmid = 1254742315059248 | doipmc = 10.1016/S1367-5931(02)00015-7395774 | urldoi = https://zenodo10.org1186/record/1260238 | accessgb-date = 20192004-065-29 | archive4-url = https://web.archive.org/web/20181119001908/https://zenodo.org/record/1260238 | archive-date = 2018-11-19 | url-status = live215 }}</ref>

<ref name=Zhang2005Sleator2012>{{citeCite journalbook | vauthors = ZhangSleator Y, Skolnick JRD | titlechapter = The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library | journal = ProceedingsPrediction of theprotein National Academy of Sciences of the United States of Americafunctions | volume = 102815 | issuepages = 415–24 | pagesyear = 1029–342012 | datepmid = January 200522130980 | pmiddoi = 1565377410.1007/978-1-61779-424-7_2 | pmcisbn = 545829978-1-61779-423-0 | doiseries = 10.1073/pnas.0407152101Methods |in bibcodeMolecular = 2005PNAS..102.1029ZBiology | doi-accesstitle = freeFunctional Genomics }}</ref>

<ref name=Zhang2008>{{cite journal | vauthors = Zhang Y | title = Progress and challenges in protein structure prediction | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 18 | issue = 3 | pages = 342–48 | date = Junejuni 2008 | pmid = 18436442 | pmc = 2680823 | doi = 10.1016/j.sbi.2008.02.004 }}</ref>

<ref name=Zhou2008Xiang2006>{{cite journal | vauthors = ZhouXiang ZHZ | title = TowardsAdvances atomic resolution structural determinationin byhomology single-particleprotein cryo-electronstructure microscopymodeling | journal = Current OpinionProtein in& StructuralPeptide BiologyScience | volume = 187 | issue = 23 | pages = 218–28217–27 | date = Apriljuni 20082006 | pmid = 1840319716787261 | pmc = 27148651839925 | doi = 10.10162174/j.sbi.2008.03.004138920306777452312 }}</ref>

<ref name= Schulten2012 Zhang2005>{{cite journal | vauthors = StrümpferZhang JY, SchultenSkolnick KJ | title = OpenThe Quantumprotein Dynamicsstructure Calculationsprediction withproblem thecould Hierarchybe Equationssolved ofusing Motionthe oncurrent ParallelPDB Computerslibrary | journal = J.Proceedings Chem.of Theorythe Comput.National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 8102 | issue = 84 | pages = 2808–28161029–34 | date = 2012januar 2005 | pmid = 2310592015653774 | pmc = 545829 | doi = 10.10211073/ct3003833pnas.0407152101 | pmcbibcode = 2005PNAS..102.1029Z | doi-access = 3480185free }}</ref>

* {{cite book |vauthors=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry |url=https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7 |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=978-0-07-146197-9}}

* [http://folding.stanford.edu/ Folding@Home (Stanford University)] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120908075542/http://folding.stanford.edu/English/HomePage |date=8. 9. 2012 }}

* [http://www.pdbe.org/ Protein Databank in Europe] (see also [http://www.pdbe.org/quips PDBeQuips]{{Mrtav link}}, short articles and tutorials on interesting PDB structures)

* [http://www.rcsb.org/ Research Collaboratory for Structural Bioinformatics] (see also [http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/index.html Molecule of the Month] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200724151351/https://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Findex.html |date=2020-07-24. 7. 2020 }}, presenting short accounts on selected proteins from the PDB)

=== Tutorijali i obrazovne web stranice ===